阿尔茨海默病(AD)是一种与年龄相关的神经系统疾病，会损害学习、记忆和认知能力。淀粉样蛋白(Aβ)的逐渐积累是本病的标志性病理之一。随着新的治疗方法的发展，早期检测AD大脑中Aβ的存在变得越来越重要，这些新的治疗方法似乎可以减缓这种疾病的进展。目前Aβ斑块的组织化学检测完全依赖于Aβ特异性抗体，这是昂贵的，并且使用它们标记斑块的过程是耗时的。在这种情况下，通过姜黄素(curcumin, Cur)标记来检测a β斑块提供了一种简单、容易、廉价的替代方法，可以在阿尔茨海默病死后的脑组织中进行处理。此外，由于其强烈的荧光活性，对a β的高亲和力和特异性(类似于a β抗体)，以及与传统淀粉样蛋白结合染料的结构相似性，Cur是AD患者大脑中a β斑块标记和实时成像的有希望的候选物。利用Aβ特异性抗体(6E10和A11)，我们证实了Cur几乎完全与Aβ抗体共定位。此外，Cur还标记了细胞内a β-聚集体，并标记了不同类型的a β-斑块，包括核心型、神经性、弥漫性和烧坏型斑块。我们的发现证实了Cur对Aβ的高亲和力，加强了在死后大脑和活组织中监测Aβ斑块的潜在用途。最近，Cur衍生物也被用作潜在的正电子发射断层扫描(PET)探针，用于淀粉样蛋白成像和视网膜扫描，以检测动物和人类的Aβ。

由于其亲脂性，Cur在脂质或疏水环境中具有更高的溶解度和荧光活性，a β-斑块核心的疏水性使其更容易与Cur相互作用，产生强烈的荧光活性。因此，脂化配方，如固体脂质颗粒与Cur (SLCP)结合的配方，比天然Cur更能与a β斑块结合。我们比较了膳食Cur、SLCP和其他传统淀粉样蛋白结合染料与a β特异性抗体在5xFAD小鼠死后脑组织中的标记和成像能力，发现由传统淀粉样蛋白染料(如刚果红(CR)和硫硫-s)标记的a β斑块的数量，与饲粮Cur、SLCP和Aβ抗体相比，显著降低，表明这些经典的抗淀粉样蛋白化合物与Aβ斑块的结合亲和力低于Cur或SLCP。

迄今为止，有几种表征良好的染料、化合物和抗体可用于检测Aβ斑块，但它们比Cur昂贵得多，而且，使用这些传统抗体检测Aβ斑块非常耗时，并且需要几种辅助化学物质。Cur标记a β-斑块非常简单、快速，是一种相对便宜的方法，当它与a β-斑块结合时产生高荧光强度。此外，Cur的荧光活性非常稳定，不需要额外的注意，只需极少量(纳mol水平)来标记Aβ斑块，并且对不同种类的Aβ非常特异性，包括低聚物和原纤维，就像Aβ抗体的情况一样，而不是许多其他传统的抗淀粉样蛋白标记染料。

选项卡。1。相对于Aβ特异性抗体，使用Cur、SLCP、Thio-S和CR标记和成像Aβ斑块的比较

结论
姜黄素是一种理想的荧光团，具有阿尔茨海默病脑组织中β斑块的标记和成像所必需的特征。它可以作为a β特异性抗体的替代品，用于a β斑块的标记和成像体外和在活的有机体内。它可以提供一种简单而廉价的方法来检测阿尔茨海默病动物模型死后脑组织中的a β-斑块负荷。

Panchanan Maiti, Gary L. Dunbar
恢复性神经病学实验室研究所，神经科学项目，
美国密歇根州普莱森特山，中密歇根大学心理学系
菲尔德神经科学研究所，圣玛丽密歇根，萨吉诺，密歇根州，美国

出版

膳食姜黄素、纳米姜黄素和其他经典淀粉样蛋白结合染料对5×-familial阿尔茨海默病小鼠脑组织淀粉样斑块的标记和成像的比较研究
刘建军，刘建军，刘建军，刘建军，刘建军
《组织化学细胞生物学》2016年11月

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