在这里，我们报道了在人乳中发现的溶菌酶会产生甜味，而鸡肉溶菌酶的甜味比重量的蔗糖高出20倍。

图1所示。用人体感官测试确定的甜度阈值。

溶菌酶是一种降解细菌细胞壁的酶，因此它的主要生物学功能是保护宿主免受细菌感染。我们已经报道过，蛋清溶菌酶能产生甜味。甜味对大多数动物来说是一种愉悦的感觉，并且被认为是食物中含有高热量物质的信号，因为糖是天然甜味化合物的代表。然而，除了糖之外，还有许多结构多样的化合物能产生甜味。西非热带水果中的一些蛋白质，如monellin和thumatin，会产生强烈的甜味。因为它们的甜度是蔗糖的2000 - 3000倍，这些化合物可能会取代低热量的人工甜味剂。这些特定蛋白质的营养价值尚不清楚，因为蛋白质不是高热量物质。Monellin和thumatin在结构和进化上分别与蛋白酶抑制剂和抗真菌蛋白相关，这两种蛋白都参与植物防御，尽管它们都不会产生甜味。这些有限的来自植物的甜蛋白的例子;然而，溶菌酶是唯一来自动物的甜蛋白。

在哺乳动物中，溶菌酶存在于母乳和大多数其他体液中。此外，溶菌酶在人类初乳中过量存在，有助于减少母乳喂养婴儿胃肠道中的微生物感染。牛奶为哺乳动物婴儿提供了营养丰富的饮食，溶菌酶作为一种非特异性宿主防御因子存在，无论动物种类如何。我们制备了重组溶菌酶来评估它们的甜度。重组人溶菌酶和其他哺乳动物溶菌酶的小鼠、狗、猫和牛的牛奶产生相似的甜味，而牛胃溶菌酶则没有。细胞培养实验表明，人溶菌酶能激活人的甜味受体，而牛胃溶菌酶则不能。点突变证实了人类溶菌酶的甜度与酶活性和底物结合位点无关，尽管牛胃溶菌酶的酸性氨基酸残基在甜度降低中起着重要作用。因此，我们得出结论，在包括哺乳动物溶菌酶在内的所有溶菌酶中，甜味的激发是一个普遍存在的功能。

图2所示。表达人类甜味受体的细胞对溶菌酶的反应。赛、环己基氨基磺酸;cLZ，鸡溶菌酶;hLZ，人溶菌酶;牛胃溶菌酶。

溶菌酶的甜味不被认为是一个有吸引力的信号，表明糖等高热量物质;因此，应该考虑溶菌酶的甜味是否在没有口腔感觉的情况下起作用。味觉信号通路的组成部分存在于肠细胞等其他器官中，甜味受体的激活调节食欲、胰岛素分泌和肠道运动。因此，我们认为有理由认为哺乳动物牛奶中的溶菌酶可能通过激活口腔或胃肠道中的甜味受体与婴儿的营养有关。

我们发现，来自5种哺乳动物的7种溶菌酶产生的甜味与酶活性无关。研究还表明，溶菌酶的甜味激发与宿主动物的食性和育性性状无关。我们推测，在不同物种的溶菌酶中，一种赋予甜味的关键结构可能是保守的，尽管这还有待证实。目前的研究揭示了溶菌酶的甜味分子基础的一个新颖而普遍的特征，这可能为口腔和胃肠道中感知甜味的生物学功能提供新的见解。溶菌酶是否通过激活甜味受体来调节肠道激素的营养反应性分泌，将在未来得到进一步的研究。

出版

重组人溶菌酶的甜度特性。
Matano M, Nakajima K, Kashiwagi Y, Udaka S, Maehashi K
Comp Biochem Physiol B Biochem Mol Biol. 2015年10月

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