蛋白质与不同无机表面的结合在骨组织生长(蛋白质-矿物质相互作用)等自然过程以及生物技术和生物医学应用中起着重要作用。最近，蛋白质与金属氧化物表面的结合受到了越来越多的关注，因为这种现象在确定用于医学的金属氧化物材料的生物相容性方面起着重要作用(图1)。例如，沉积在外科金属植入物表面的蛋白质层可以诱导患者早期产生反生产的免疫反应。纳米粒子(NPs)的物理化学性质对它们与蛋白质的相互作用以及未来可能的用途有着巨大的影响。为了充分了解这种结合，不仅需要了解哪些蛋白质附着在颗粒上，还需要了解它们的结合和解离率、亲和性和复合物的化学计量学。

图1所示。纳米颗粒可以与血液中的血浆蛋白(白蛋白、纤维蛋白原等)结合。这幅图是用施维雅医学艺术制作的。

在本工作中，两种人血浆蛋白(纤维蛋白原和白蛋白)与不同的金属氧化物NPs，即TiO的相互作用₂首席执行官₂,艾尔。₂O_3.表面等离子体共振(SPR)是一种用于实时研究生物分子间相互作用的无标记技术。测定了固定在传感芯片上的NPs与经过分析物的蛋白质之间相互作用的动力学结合常数和亲和性。每个固定在传感器芯片和运行缓冲液(即磷酸盐溶液(PBS))上的NP样品同时检测五种蛋白质浓度。，注入到第六个通道以纠正任何漂移。NP表面用十二烷基硫酸钠(SDS)再生，这允许重复注射蛋白质样品(图2)。三个具有不同化学表面的传感器芯片用于捕获NP，以确认相互作用在很大程度上独立于捕获化学。

结果表明，纤维蛋白原是一种高亲和力蛋白，数据符合描述1:1相互作用的最简单模型。相比之下，白蛋白是一种低亲和力蛋白，数据更符合构象变化模型。在这项工作中使用的金属氧化物NPs中，CeO₂NPs表现出比TiO更高的亲和力₂np和人工智能₂O_3.NPs对血浆蛋白的亲和力最低。SPR测量表明，蛋白质与这些NPs的结合是可逆的，不同传感器芯片的结果相似。对固定在芯片表面的ZnO NPs与蛋白质相互作用的评估没有提供任何结果。尽管暂时实现了高水平的NP固定，但芯片上NP的快速解离阻碍了该系统的研究。

图2所示。传感器芯片上固定纳米粒子对纤维蛋白原和白蛋白的动力学分析工作流程:(1)将TiO2、CeO2、Al2O3和ZnO纳米粒子固定在4个垂直通道中，留下第5个通道作为参考通道;(2)将5种不同浓度的蛋白(纤维蛋白原或白蛋白)和缓冲液注入6个水平或分析通道，收集动力学数据;(3)从NPs中剥离蛋白，SDS作为再生剂。

这一结果与之前对血浆表面吸附的研究结果一致，表明最初的蛋白质结合主要是白蛋白，白蛋白是最丰富的蛋白质，随着时间的推移，它被浓度较低但亲和力较高的纤维蛋白原所取代。

我们认为，这项研究强调了直接金属氧化物NP固定在芯片表面的潜力，用于定量评估与作为分析物注射的蛋白质的结合。由于这些NPs在生物医学应用中的潜力，表征这些相互作用是重要的。NP表面的蛋白质结合影响其生物分布和细胞摄取。因此，在研究NPs在人体内的功效和毒理学时，这些材料的表征是非常相关的。

出版

纤维蛋白原和人血清白蛋白与金属氧化物纳米粒子的表面等离子体共振定量结合研究。
Canoa P, Simón-Vázquez R, Popplewell J, González-Fernández Á
Biosens Bioelectron, 2015年12月15日

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