F₁F_O- atp酶/合成酶是一种复杂的酶机制，由F_O在线粒体内膜和催化F₁在矩阵中突出的扇形，与发生在F_OATP合成或水解旋转的方向和随后的催化方向取决于膜间空间和线粒体基质之间的质子梯度。正常情况下，呼吸链复合体在膜间空间泵送质子，在F内泵送下坡的质子通量_O引起旋转，一旦传递到F₁部门，使其从ADP和无机磷酸盐生成ATP。

图1所示。线粒体F₁F_O- atp酶是生与死的分子开关

最近的进展表明，这种旋转式酶发动机实际上有两个方面。因此，当被天然辅因子Mg激活时²⁺它扮演着经典的生命酶的角色，通常形成ATP。相反，当它被Ca^{2 +}即使钙离子在酶刺激中表现出比镁离子更低的效率，同样的酶复合体也可能意外地转换成致命的任务。在钙依赖功能中，酶变得无法合成ATP，只能以相反的模式工作以分裂ATP，从而耗散能量。因此，线粒体中钙浓度的升高，与导致细胞死亡的级联事件相关，可能导致镁离子被更大的钙离子取代，钙离子与镁离子结合在相同的位点上。然而，由于钙离子的体积较大，由于其空间位阻作用，会引起蛋白质结构内部的一些空间重排。换句话说，钙离子必须插入通常与镁离子结合的地方，而这种插入并非没有后果。在哺乳动物心脏线粒体中，阳离子替代不影响酶的基本特性，即酶对跨膜电化学梯度的反应性和经典抑制剂双环己基碳二亚胺(DCCD)和寡霉素的抑制作用，这两种抑制剂都阻断了膜内部分F的质子通量_O。类似于酶复合物被镁离子激活时发生的情况，如果一些关键的半胱氨酸被氧化，低霉素敏感性可能会可逆地丧失。因此，F₁F_O复合物被维持并且似乎独立于激活阳离子。另一方面，由动力学分析揭示的特殊阳离子依赖性质明显影响了F的催化机理₁和/或F_O质子结合位点特征。这些离子依赖性的差异使酶的工作方式略有不同，这似乎可能与钙依赖性酶的“新”任务有关，钙依赖性酶可能是破坏线粒体并导致细胞死亡的致命机制的一部分。综上所述，阳离子型可以迅速将“生命酶”转化为“死亡酶”。

陈建军，陈建军，陈建军，陈建军。
意大利博洛尼亚大学兽医学系

出版

Ca2+替代Mg2诱导线粒体f1fo - atp酶活性的动力学性质。
陈建军，陈建军，陈建军，陈建军
Biochimie, 2017年9月

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